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蛋白酶体通过切断肽键来降解蛋白质-生物学
所属分类：显微镜百科 点击次数：205 发布日期：2022-06-20
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蛋白酶体通过切断肽键来降解蛋白质-生物学 蛋白酶体 细胞内的蛋白质水解是通过两种途径发生的：溶酶体途径和非溶酶体的依赖ATP的途径。后一途径降解大多数的细胞内蛋白质，并需要蛋白酶体的参与，而蛋白酶体更先是从牛脑的垂体细胞中鉴定出来的，是带有多种催化活性的肽链内切核酸酶。这种多催化性的蛋白酶之所以称为蛋白酶体，也反映出它含有复杂的结构和具有水解蛋白质的功能。 蛋白酶体是通过切断肽键来降解蛋白质的，能够水解多种合成的和天然的底物也显示了它的多种催化功能。真核生物的蛋白酶体含有胰凝乳蛋白酶样活性(在P1位点优先选择酪氨酸或苯丙氨酸)、胰蛋白酶样活性(在P1位点优先选择精氨酸或赖氨酸)以及“后谷氨酰”水解活性(在P1位点优先选择谷氨酸或其他酸性残基)。由于蛋白酶体能够切断疏水、碱性和酸性残基后面的肽键，这种催化活性的多样性让人们对其功能产生了迷惑。在蛋白酶体中，催化活性的千变万化表明它是一个独特的结构。蛋白酶体最初是在真核生物中发现的，但在原核生物中也存在类似的复合物，而且删除这一复合物并不引起致命的危害。通常来说，真核生物的蛋白酶体含有复杂的结构而原核生物的蛋白酶体则较为简单。
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