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诸如溶菌酶等简单酶类的催化-测定蛋白质结构
所属分类：显微镜百科 点击次数：173 发布日期：2022-06-20
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诸如溶菌酶等简单酶类的催化-测定蛋白质结构 20世纪生物化学方面研究的进展包括了测定蛋白质结构的方法学的发展。原子水平的分辨率要求预先知道譬如碳原子、氮原子和氧原子等的定位和它们之间确切的相互影响。即使无法知道全部的原子，通过大部分原子的定位，蛋白质复杂的原子“图谱”就可以建立起来了，就像我们上一章用很多表格表示一样。 结构方法在描述蛋白质功能的影响的时候包括了解血红蛋白的变构活性和氧结合机制，同时了解诸如溶菌酶等简单酶类的催化活性。它还可以被进一步扩展到了解大型酶类，如环加氧酶、限制性内切核酸酶和氨酰tRNA合成酶。结构方面的技术也同样可应用于膜蛋白，如光合成反应中心和呼吸链复合物。近期大分子体系如蛋白酶或核糖体的机制已经因为超级原子结构的产生而被阐明。所有这些进步都源于对蛋白质中原子排列的了解以及对拓扑学是如何地适应它们不同的生物学功能的了解。 2004年初，超过22 000个蛋白质结构被收藏在蛋白质信息中心。超过86％的实验来源的蛋白质结构是关于晶体结构的研究。剩下的很多结构是通过核磁共振光谱来解决的。慢慢地，第三种技术，“冷质谱”技术开始出现，它建立在已有技术的基础上，非常适合不对称大分子体系。尽管本章的重点是隐藏在结晶学和核磁共振光谱学在蛋白质结构方面应用背后的实验基础，不过电子结晶学在蛋白质结构方面逐渐扩大的影响要求就这一技术做一些讨论。这种方法更先被用来检测细菌(视)紫红质的结构，或许可能在不久的将来被扩展作为一种结构方法来应用，因为结构方面的技术正在被应用到日益复杂的结构中。 这些方法仅仅是用实验技术收集“结构”信息，还有其他一些生物物理学方法可以提供蛋白质特定区域的信息。分光光度法如圆二色性(CD)可以提供有关蛋白质螺旋含量或者芳香族残基不对称环境的细节信息。紫外一可见吸收分光光度法可以帮助了解金属离子、芳香基团或者辅因子与蛋白质的结合，而荧光的方法则揭示色氨酸侧链的微环境。
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