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不同于氨基酸等离子点和等电点一般不一致
所属分类：显微镜百科 点击次数：208 发布日期：2022-06-20
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蛋白质不同于氨基酸等离子点和等电点一般不一致 蛋白质不同于氨基酸，其等离子点和等电点一般是不一致的。因为，按定义等离子点是蛋白质分子由于碱性基团与质子结合以及酸性基团与质子解离而分别形成的阳性基团和阴性基团数目相等时的pH。相反，等电点是蛋白质在电泳中不移动时的pH。为了确定等电点，蛋白质必须溶解在一个缓冲的介质中，这种介质含有小分子量的阴离子和阳离子，它们能与多重离子化的蛋白质结合。因此，在等电点时所观察到的电荷平衡，部分地是由于在这pH时游离的阴离子(或阳离子)比结合的阳离子(或阴离子)多。这可能掩盖了实际上在蛋白质上电荷的不平衡。 实际上，蛋白质分子总是在缓冲液中进行研究的；因此，这样的等电点是很重要的。例如，在这pH时蛋白质的溶解度最小，因为在这时相邻分子带相反电荷的基团之间吸引的机会更大，而导至聚集，很容易沉淀。 蛋白质溶液中加入硫酸铵一类的盐也能够引起蛋白质分子的聚集，并因此而沉淀。蛋白质分子和无机离子由于水合作用，互相竞争水分子。在一个特殊的盐浓度时，蛋白质一蛋白质之间的相互作用超过了蛋白质一水之间的相互作用，并发生了聚集和沉淀。这个技术广泛地应用于蛋白质的初步纯化。用电泳的方法来分离蛋白质也是利用了各种蛋白质分子在等电点上的区别。
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