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通过含有多孔颗粒的层析柱(固定相)分析显微镜
所属分类：显微镜百科 点击次数：164 发布日期：2022-06-20
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通过含有多孔颗粒的层析柱(固定相)分析显微镜 几种测定结合膜蛋白(即区别于整合膜蛋白的外围膜蛋白)性质的方法。尽管大多数整合膜蛋白经疏水多肽片段与膜结合，但是一个亚单位也可通过糖基化的磷脂酰肌醇(GPI)基团固定于膜上。本单元介绍的检测通过GPI基团与膜结合的方法，是基于磷脂酰肌醇磷脂酶C(PI—PI℃)水解GPI基团而设计的。通过GPI固定的蛋白质和一些跨膜蛋白质具有不被某些非离子型去垢剂如Triton X-100增溶的抗性，可能是由于这些蛋白质与质膜上的鞘糖脂和胆固醇富含域结合的缘故。这些结构域有时存在于被称为质膜穴样凹陷内部。本单元为使用如辛基配糖化合物或CHAPS等去垢剂使不溶于Triton的质膜蛋白的溶解提供实验方案，也包括穴样膜结构域的分离程序。 天然状态蛋白质的大小可根据其流体动力学参数，如沉降系数和Stokes半径来计算。许多情况下，通过这些参数可计算出天然蛋白质或蛋白质复合物的分子质量。常用作测定蛋白质相对分子质量的方法：蔗糖梯度沉降速率分析法。该方法将蛋白质经梯度分离后洗脱成各组分，通过测定固有行为或聚丙烯酰胺凝胶电泳结合免疫吸附或免疫沉淀来研究。 除沉淀速率分析外，另一个估计天然状态下细胞蛋白质分子质量的常用方法是体积排阻色谱法。该种方法在洗脱过程中，蛋白质溶液(流动相)通过含有多孔颗粒的层析柱(固定相)时，较大的蛋白质不能进入颗粒内部而沿颗粒间隙更先流出柱外，而小分子蛋白质进入颗粒内部多孔网状结构，以致最后流出柱外，从而使样品中分子大小不同的蛋白质得到分离，并可与已知分子质量的标准蛋白质的比较测定蛋白质的相对分子质量。
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